Los científicos que rediseñaron la enzima PETasa que se alimenta de plástico han creado ahora un ‘cóctel’ de enzimas que puede digerir el plástico hasta seis veces más rápido. Una segunda enzima, que se encuentra en la misma bacteria que habita en la basura y que vive de una dieta de botellas de plástico, se ha combinado con PETasa para acelerar la descomposición del plástico.
PETasa descompone el tereftalato de polietileno (PET) en sus componentes básicos, creando una oportunidad para reciclar el plástico infinitamente y reducir la contaminación plástica y los gases de efecto invernadero que impulsan el cambio climático. El PET es el termoplástico más común, utilizado para fabricar botellas de bebidas de un solo uso, ropa y alfombras, y tarda cientos de años en degradarse en el medio ambiente, pero PETasa puede acortar este tiempo a días.
El descubrimiento inicial abrió la perspectiva de una revolución en el reciclaje de plástico, creando una posible solución de bajo consumo energético para abordar los residuos plásticos. El equipo diseñó la enzima PETasa natural en el laboratorio para que sea un 20% ciento más rápida en la descomposición del PET.
Ahora, el mismo equipo transatlántico ha combinado a PETasa y a su “socia”, una segunda enzima llamada MHETasa, para generar mejoras mucho mayores: simplemente mezclando PETasa con MHETasa duplicó la velocidad de degradación del PET, y diseñando una conexión entre las dos enzimas para crear una «superenzima», aumentó esta actividad tres veces más. El estudio se publica en la revista Proceedings of the National Academy of Sciences.
El equipo fue codirigido por los científicos que diseñaron PETasa, el profesor John McGeehan, director del Centro de Innovación Enzimática (CEI) de la Universidad de Portsmouth, y el Dr. Gregg Beckham, investigador principal del Laboratorio Nacional de Energía Renovable (NREL) en los EE.UU.
PETasa y la nueva combinación MHETasa-PETasa funcionan al digerir el plástico PET, devolviéndolo a sus componentes originales y permitir su reutilización continua
El profesor McGeehan recuerda que «Gregg y yo estábamos charlando sobre cómo PETasa ataca la superficie de los plásticos y MHETasa corta las cosas aún más, por lo que parecía natural ver si podíamos usarlos juntos, imitando lo que sucede en la naturaleza. «Nuestros primeros experimentos demostraron que de hecho funcionaban mejor juntos, así que decidimos intentar vincularlos físicamente, como dos Pac-man unidos por un trozo de cuerda«.
«Se requirió mucho trabajo a ambos lados del Atlántico, pero valió la pena el esfuerzo; nos encantó ver que nuestra nueva enzima quimérica es hasta tres veces más rápida que las enzimas separadas que evolucionan naturalmente, lo que abre nuevas vías para más mejoras«.
El descubrimiento original de la enzima PETasa anunció la primera esperanza de que una solución al problema global de la contaminación plástica podría estar al alcance de la mano, aunque PETasa por sí sola aún no es lo suficientemente rápida como para hacer que el proceso sea comercialmente viable para manejar las toneladas de botellas de PET desechadas que ensucian el planeta.
Combinarlo con una segunda enzima, y descubrir que juntos funcionan aún más rápido, significa que se ha dado otro salto hacia la búsqueda de una solución a los desechos plásticos.
PETasa y la nueva combinación MHETasa-PETasa funcionan al digerir el plástico PET, devolviéndolo a sus componentes originales. Esto permite que los plásticos se fabriquen y reutilicen sin cesar, lo que reduce nuestra dependencia de recursos fósiles como el petróleo y el gas.
El profesor McGeehan utilizó Diamond Light Source, en Oxfordshire, un sincrotrón que utiliza intensos haces de rayos X 10.000 millones de veces más brillantes que el Sol para actuar como un microscopio lo suficientemente potente como para ver átomos individuales. Esto permitió al equipo resolver la estructura tridimensional de la enzima MHETasa, lo que proporcionó los planos moleculares para comenzar a diseñar un sistema enzimático más rápido.
La nueva investigación combinó enfoques estructurales, computacionales, bioquímicos y bioinformáticos para revelar conocimientos moleculares sobre su estructura y cómo funciona. El estudio fue un gran esfuerzo de equipo que involucró a científicos en todos los niveles de sus carreras.
Una de las autoras más jóvenes, la doctora Rosie Graham, adjunta de Portsmouth CEI-NREL, comenta que «mi parte favorita de la investigación es cómo comienzan las ideas, ya sea tomando un café, en un viaje en tren o al andar por los pasillos de la universidad, realmente puede ser en cualquier momento”.
«Es una gran oportunidad para aprender y crecer como parte de esta colaboración entre el Reino Unido y los EE.UU.”, continúa. “Y aún más para contribuir con otra parte de la historia sobre el uso de enzimas para abordar algunos de nuestros plásticos más contaminantes«.
El Centro de Innovación de Enzimas toma enzimas del entorno natural y, utilizando biología sintética, las adapta para crear nuevas para la industria.
Fuente: PNAS.
